Estudo dos Aminoácidos, Proteínas e Enzimas


Estudo Dos Aminoácidos

São substâncias caracterizadas quimicamente pela presença de dois grupamentos: Assim, os aminoácidos são formados essencialemente por carbono (C), Oxigénio (O), nitrogénio (N) e hidrogénio (H), mas frequentemente apresentam enxofre (S). As células vegetais conseguem sintetizar os 20 tipos de aminoácidos, mas as células animais conseguem sintetizar apenas alguns deles, sendo que os demais precisam ser ingeridos através da alimentação.
Todo ser vivo necessita dos 20 tipos de aminoácidos para fabricar suas proteínas. Algumas espécies precisam obter alguns aminoácidos na dieta para poder sintetizar suas proteínas, estes aminoácidos que precisam ser ingeridos são ditos essenciais. Os aminoácidos que a espécie produz são chamados naturais ou não-essenciais.

Estudo dos Aminoácidos

Um aminoácido, entretanto, pode ser essencial para uma espécie animal e não ser para a outra. Embora já conheçamos mais de 30 aminoácidos que se diferem pelos radicais, apenas cerca de 20 são rotineiramente encontrados na natureza e que participam na constituição das proteínas.

Exemplos De Aminoácidos E Suas Fórmulas Ístruturais

É a ligação que ocorre entre dois aminoácidos na formação de uma proteína ou de um polipetídeo. A ligação entre os aminoácidos se faz pela carboxila de um com o grupo amina do outro e, com a saída de uma molécula de água.

Proteínas

As proteínas são os compostos orgânicos mais abundantes da matéria viva. Quimicamente, são macromoléculas complexas, de alto peso molecular e constituídas de unidades menores denominadas aminoácidos. As proteínas desempenham papéis fundamentais nos seres vivos, podem ser constitutivas (proteínas estruturais) ou catalisadoras de reações químicas (proteínas enzimáticas ou enzimas). Podem ainda ter função reguladora (hormônios) como a insulina e atuando no sistema de defesa do corpo imunoglobulinas (anticorpos).

Nucleoproteínas: tem ácidos nucléicos como grupo prostético. Ex: cromossomos
Fosfoproteínas: contém fósforo como grupo prostético. Ex. caseína
Lipoproteínas: contém lipídio como grupo prostético. Ex. fibrinogênio
Cromoproteínas: contém um metal como o grupo prostético, que lhe confere coloração especial. Ex: hemoglobina (ferro), hemocianina (cobre), clorofila (magnésio).

Das Proteínas À Constituição Química Molecular

Quanto à constituição química classificamos as proteínas em dois grupos: Proteínas Simples: só contém aminoácidos em sua cadeia. Os exemplos mais comuns são: a Albumina (encontrada na clara do ovo), a Escleroproteína (encontrada nas penas, cabelo, chifre, unhas, na forma de queratina) e as Globulinas (encontrada no plasma, servindo para a defesa do organismo).

Estrutural

Ocorrem interações químicas entre os aminoácidos de uma proteína e entre diferentes proteínas, as interações podem ser ligações covalentes e não-covalentes, estas podem ser: pontes de hidrogénio, ligações iônicas ou eletrostáticas, interações hidrofóbicas e/ou interações de van der Waals. As interações fazem com que a proteína se dobre de maneira específica e possua diferentes graus de dobramentos, observado na figura abaixo, assim ela pode ser fibrosa ou globular.

Conforme o grupo prostético, as proteínas conjugadas são classificadas em: Glicoproteínas: tem o açúcar como grupo prostético. Ex: heparina. A sequência dos aminoácidos de uma proteína é responsável por sua “forma”. A “forma” de um proteína vai determinar sua função na célula.
Cada enzima age especificamente sobre determinado substrato, não tendo qualquer atividade sobre outros, formando os produtos.

Mutações gênicas podem provocar alterações na sequência ou tipo de aminoácidos numa proteína. Por exemplo, a substituição de um aminoácido por outro na molécula de hemoglobina causa alterações em sua conformação, fazendo com que a hemácia assuma forma de foice, não realizando suas funções, esta doença é chamada anemia falciforme.

Tipo Especifico De Proteína

Cada enzima possui um contorno de superfície específico (centros ativos) onde se devem encaixar os substratos (reagentes). As enzimas absorvem temporariamente os substratos, fazendo com que estes se aproximem, entrem em contato e reajam mais rapidamente. Devido ao fato de os centros ativos serem específicos, de modo geral cada enzima catalisa somente um tipo de reação química. É o modelo chave-fechadura.

No interior das células ocorrem reações químicas, principalmente do processo metabólico, porém para que uma reação comece é preciso desprendimento inicial de energia, chamada Energia de Ativação. Para os processos metabólicos ocorrerem na célula é necessário uma grande quantidade de energia de ativação, que se fosse térmica a temperatura seria incompatível com a vida. As enzimas atuam como catalisadores biológicos, diminuindo a energia de ativação e aumentando a velocidade das reações.

Explicação para a especialidade da ação enzimatica. Os substratos (reagentes) A e B se combinam, originando o produto final C. Ao fim da reação, a molécula enzimatica se mostra inalterada.

Características Das Enzimas

As enzimas recebem denominações genéricas de acordo com os tipos substratos em que atual. Proteases atuam sobre proteínas, ex.: tripsina; lipases atuam sobre lipídios, ex: lipase intestinal; carboidratases atuam sobre carboidratos, ex: amilase, lactase.

As enzimas, por serem proteínas, são termossensíveis, tanto que, se elevarmos a temperatura até um limite ótimo, a intensidade da ação enzimática duplica ou triplica a cada elevação de 10°C do meio onde ela se processa. A recíproca também é verdadeira. Geralmente, o ponto ótimo para a maioria das enzimas está em torno de 37° a 40°C. Se a temperatura se eleva excessivamente, a enzima sofre desnaturação e sua molécula se “desenrola”, desorganizando sua estrutura e perdendo suas propriedades. A desnaturação por aumento de temperatura é irreversível.

As enzimas que atuam no funcionamento celular do corpo humano têm atividade máxima numa temperatura em torno de 37°C (esse é o seu ponto ótimo de temperatura). A febre se constitui, portanto, numa ameaça, à integridade funcional dessas enzimas. Cada enzima exige um pH específico para funcionar.

A ptialina (amilase salivar), integrante da saliva, só atua em pH entre 7 e 8. A pepsina, por exemplo, integrante do suco gástrico, só atua no pH ácido do estômago (entre 1,8 e 2,2). Já a tripsina, no intestino, exerce seu papel em meio alcalino, com pH de 8 a 9. Fora do seu pH específico, a enzima fica inativa, porém de modo reversível, isto é, se o pH voltar ao normal a enzima recupera a sua ação catalítica.

O aumento da concentração de substrato aumenta a velocidade da reação até que todas as unidades de enzimas presentes estejam realizando suas funções. Depois deste ponto a velocidade permanece constante mesmo com o aumento da concentração de substrato, como observado no gráfico que segue.
concentração do substrato. Coenzima é uma substância orgânica não proteica necessária ao funcionamento de certas enzimas. Muitas vitaminas são coenzimas de processos vitais, daí sua importância. A coenzima A, por exemplo, é importante na respiração celular.

Gráfico de comportamento enzimático: a linha vermelha forma uma curva sigmóide indicativo de ligações cooperativas. Em azul temos uma curva típica de cinética de Michaelis-Menten. Mudanças na concentração do substrato (faixa rosa) podem, efetivamente, alterar enzimas alostéricas